研究業績（論文・総説・Web）

最近の論文・総説はResearchmap及び鹿児島大学研究者総論をご覧ください。 

【原著論文】

  • Sasaki, Y., Komeno, M., Ishiwata, A., Horigome, A., Odamaki, T., Xiao, J-Z., Tanaka, K., Ito, Y., Kitahara, K., Ashida, H., and Fujita, K.: Mechanism of cooperative degradation of gum arabic arabinogalactan protein by Bifidobacterium longum surface enzymes. Appl. Environ. Microbiol., 88 (6), e02187-21 (2022). 

    doi：10.1128/aem.02187-21 AEM

     詳細は鹿児島大学研究トピックをご覧ください。

  • 口腔内から単離されたビフィズス菌であるBifidobacterium dentiumから、DFA Iのα-フルクトフラノシド結合を加水分解してイヌロビオースという二糖を生じる酵素「DFA Iシンターゼ/ヒドロラーゼ」を発見しました。酵素の配列新規性が認められた結果、糖質分解酵素ファミリー172とEC4.2.1.179が新設されました。Kashima, T., Okumura, K., Ishiwata, A., Kaieda, M., Terada, T., Arakawa, T., Yamada, C., Shimizu, K., Tanaka, K., Kitaoka, M., Ito, Y., Fujita, K., and Fushinobu, S.: Identification of a difructose dianhydride I synthase/hydrolase from oral bacterium establishes a novel glycoside hydrolase family. J. Biol. Chem.,  297, 101324 (2021).

doi: 10.1016/j.jbc.2021.101324 JBC　GH172  EC4.2.1.179 

 

詳細は鹿児島大学研究トピックと東京大学研究トピックスをご覧ください。

 

  • Sasaki, Y., Horigome, A., Odamaki, T., Xiao, J-Z., Ishiwata, A., Ito, Y., Kitahara, K., and Fujita, K.: Novel 3-O-α-D-galactosyl-α-L-arabinofuranosidase for the assimilation of gum arabic arabinogalactan protein in Bifidobacterium longum subsp. longum. (アラビアガム由来のアラビノガラクタン・プロテインの資化性のために必要なBifidobacterium longum subsp. longumの新規糖質分解酵素3-O-α-D-galactosyl-α-L-arabinofuranosidase) Appl. Environ. Microbiol., 87 (10), e02690-20 (2021). doi：10.1128/AEM.02690-20 AEM EC 3.2.1.215 GH39

鹿児島大学HPに掲載されました。鹿児島大学

森永乳業（株）でのニュースリリース 森永乳業（株）

 

  •  Sasaki, Y., Uchimura, Y., Kitahara, K., and Fujita, K.: Characterization of a GH36 α-D-galactosidase associated with assimilation of gum arabic in Bifidobacterium longum subsp. longum JCM7052. J. Appl. Glycosci., 68, 47-52 (2021).B. longum JCM7052株のGAfaseによって遊離された二糖を分解するα-D-galactosidaseの報告です。doi: 10.5458/jag.jag.JAG-2021_0004 JAG

  • Yamamoto, I., Ueno, Y., Geshi, M., Inagaki, Y., Odamaki, T., Fujita, K.: Complete genome sequence of Bifidobacterium longum subsp. longum JCM7052. Microbiol. Resour. Announc., 10, e01193-01120. (2021).
　　　　　doi: 10.1128/MRA.01193-20  MRA

　　　　　　　B. longum JCM7052株のゲノム配列の報告です。NCBI

  • Komeno, K., Hayamizu, H., Fujita, K., Ashida H.: Two novel α-L-arabinofuranosidases from Bifidobacterium longum subsp. longum belonging to glycoside hydrolase family 43 cooperatively degrade arabinan. Appl. Environ. Microbiol., 85, e02582-18 (2019).
  • Fujita, K., Sakamoto, A.,Kaneko, S., Kotake T., Tsumuraya Y., and Kitahara, K.:Degradative Enzymes for Type II Arabinogalactan Side Chains in Bifidobacterium longum subsp.longum. Appl. Microbiol Biotech., 103, 1299-1310 (2019).        Pubmed AMB KEGG GH30-5 DDBJ(BLLJ_1841) DDBJ(BLLJ_1854) 
  • Sasaki, Y., Togo, N., Kitahara, K., and Fujita, K.: Characterization of a GH36 β-L-arabinopyranosidase in Bifidobacterium adolescentis. J. Appl. Glycosci., 65, 23-30 (2018).  J-Stage KEGG(BAD_1528) DDBJ
  • Shimokawa, M., Kitahara, K., and Fujita, K.: Characterization of a β-L-arabinopyranosidase from Bifidobacterium longum subsp. longum. J. Appl. Glycosci., 62, 1-6 (2015).  JAG KEGG GH27 DDBJ
  • Fujita, K., Sakaguchi, T., Sakamoto, A., Shimokawa, M., and Kitahara, K.: Bifidobacterium longum subsp. longum exo-β-1,3-galactanase, an enzyme for the degradation of type II arabinogalactan. Appl. Environ. Microbiol., 80, 4577-4584 (2014)

              Pubmed AEM KEGG GH43 GenBank

  • Fujita, K., Takashi, Y., Obuchi, E., Kitahara, K., and Suganuma, T.: Characterization of a novel β-L-arabinofuranosidase in Bifidobacterium longum: Functional elucidation of a DUF1680 protein family member. J. Biol. Chem., 289, 5240-5249 (2014).　pubmed JBC CAZy CAZypedia BLLJ_0211 DUF1680 GenBank genome
変異体の取り違えのため2013年に取り下げられた2011年に発表済み論文を再投稿したものである。
  • Ito, T., Saikawa, K., Kim, S., Fujita, K., Ishiwata, A., Kaeothip, S., Arakawa, T., Wakagi, T., Beckham G. T., Ito, Y., and Fushinobu, S.: Crystal structure of glycoside hydrolase family 127 β-L-arabinofuranosidase from Bifidobacterium longum. Biochem. Biophys. Res. Commun., 447, 32-37 (2014).　PubMed BBRC PDB PDB(Ara complex)
  • Kaeothip, S., Ishiwata, A., Ito, T., Fushinobu, S., Fujita, K., Ito., Y.: Preparation of p-nitrophenyl β-L-arabinofuranoside as a substrate of β-L-arabinofuranosidase. Carbohydr. Res., 382, 95–100 (2013).
  • Fujita, K., Sakamoto, S., Ono, Y., Wakao, M., Suda, Y., Kitahara, K., and Suganuma, T.: Molecular cloning and characterization of a β-L-arabinobiosidase in Bifidobacterium longum that belongs to a novel glycoside hydrolase family. J. Biol. Chem., 286, 5143-5150 (2011). pubmed JBC Suppl CAZy CAZypedia BLLJ_0212 GenBank genome
  • Fujita, K., Sato, R., Toma, K., Kitahara, K., Suganuma, T., Yamamoto, K., and Takegawa, K.: Identification of the catalytic acid-base residue of Arthrobacter endo-β-N-acetylglucosaminidase by chemical rescue of an inactive mutant. J. Biochem., 142, 301-306 (2007). pubmed CAZypedia CAZy PDB
  • Fujita, K., and Yamamoto, K. : A remodeling system for the oligosaccharide chains on glycoproteins with microbial endo-β-N-acetylglucosaminidases. Biochim. Biophis. Acta., 1760, 1631-1635 (2006). pubmed 
  • Fujita, K., Kobayashi, K., Iwamatsu, A., Takeuchi, M., Kumagai, H., and Yamamoto, K. : Molecular cloning of Mucor hiemalis endo-β-N-acetylglucosaminidase and some properties of the recombinant enzyme. Arch. Biochem. Biophys., 432, 41-49 (2004). pubmed CAZy GenBank
  • Fujita, K., Oura, F., Nagamine, N., Katayama, T., Hiratake, J., Sakata, K., Kumagai, H., and Yamamoto, K.: Identification and molecular cloning of a novel glycoside hydrolase family of core 1 type O-glycan-specific endo-α-N-acetylgalactosaminidase from Bifidobacterium longum. J. Biol. Chem., 280, 37415-37422 (2005). pubmed JBC GH101 CaZYpedia BLLJ_0168 GenBank genome PDB

 

→その他の論文

 

【総説•著書】

  • 藤田清貴、佐々木優紀、北原兼文：腸内細菌による植物アラビノガラクタン-プロテインの糖鎖分解に関わる酵素群の役割，バイオサイエンスとインダストリー，80(6)，466-470(2022) バイオサイエンスとインダストリー
  • 佐々木優紀、北原兼文、藤田清貴：ビフィズス菌におけるアラビアガム分解代謝機構の解明，応用糖質科学，12(2)，108-116(2022). J-STAGE
  • 藤田清貴：食物繊維が育む“大人”のビフィズス菌，バイオミディア，生物工学会誌, 97(12), 736 (2019).バイオミディア
  • Fujita, K., Sasaki, Y., and Kitahara, K.: Degradation of plant arabinogalactan proteins by intestinal bacteria: characteristics and functions of the enzymes involved. Appl. Microbiol. Biotech.,103, 7451-7457 (2019).AMB
  • 藤田清貴：ビフィズス菌が持つ糖タンパク質糖鎖の分解代謝システム：ビフィズス菌を増やすプレバイオティック糖タンパク質，化学と生物，55(4), 242-248 (2017).J-STAGE
  • 藤田清貴：糖タンパク質糖鎖の加水分解酵素に関する研究, 応用糖質科学, 6, 30-36 (2016). CiNii
  • Fujita, K., Kitahara, K., and Suganuma, T.: Functional analysis of degradative enzymes for hydroxyproline-linked β-L-arabinofuranosides in Bifidobacterium longum. Trends Glycosci. Glycotechnol. 24, 215-224 (2012). TIGG

日本語のタイトルは「Bifidobacterium longum が生産するβ- アラビノオリゴ糖鎖分解酵素群の機能解析」。植物糖タンパク質であるエクステンシンを腸内細菌であるB. longumが分解する仕組みを酵素群の解析から明らかにしてきたこれまでの研究をまとめた総説である。

  • 藤田清貴、坂元志帆、小野祐樹、若尾雅広、隅田泰生、北原兼文、菅沼俊彦：ビフィズス菌由来β-L-アラビノビオシダーゼの機能解析, 応用糖質科学, 1(2), 153-158 (2011).

           CiNii

 Bifidobacterium longum由来のハイドロキシプロリン結合型の糖タンパク質糖鎖を特異的に切断するβ-L-arabinobiosidaseのクローニングの経緯とその役割について総説した。

  • 竹川薫、藤田清貴：第7章　エンドAの構造から糖タンパク質合成の最適条件を探る、「バイオ医薬品開発における糖鎖技術」早川堯夫・掛樋一晃・平林　淳監修・シーエムシー出版、77-84(2011).シーエムシー出版
  • 藤田清貴、山本憲二：酵素的切断法・(2)O-グリコシド結合の酵素分解、「糖質II糖タンパク質実験法」生物薬科学実験講座4卷・川嵜敏祐編・廣川書店、43-46 (2011). e-hon
  • Katayama, T., Wada, J., Fujita, K., Kiyohara, M., Ashida, H., and Yamamoto, K.: Functions of Novel Glycosidases Isolated from Bifidobacteria. J. Appl. Glycosci., 55, 101-109 (2008). J-STAGE
  • 菅沼俊彦、北原兼文、藤田清貴：さつまいも食物繊維の糖分析と食品素材化—南九州の未利用糖質資源の活用—, FFI Journal, 213, 699-707 (2008). FFI J
  • Suganuma, T., Fujita, K., and Kitahara, K.: Some distinguishable properties between acid-stable and neutral types of α-amylases from acid-producing koji. J. Biosci. Bioeng., 104, 353-362 (2007). pubmed
  • Fujita, K., and Yamamoto, K.: Remodeling of Sugar Chains by Endo-M, in Endoglycosidases -Biochemistry, Biotechnology, Application-. Endo, M., Hase, S., Yamamoto, K., and Takagaki, K. (Eds.), Kodansha/Springer, Tokyo, 2006, pp. 159-162. 講談社 
  • Katayama, T., Fujita, K., and Yamamoto, K. : Novel bifidobacterial glycosidases acting on sugar chains of mucin glycoproteins. J. Biosci. Bioeng., 99, 457-465 (2005). pubmed
  • 藤田清貴，山本憲二：微生物酵素を用いた糖タンパク質糖鎖の自由なモデリング，化学と生物，41, 244-249 (2003). Journal@rchive (全文) 
  • 山本憲二，青木一弘，牧村　裕，藤田清貴：糸状菌の糖鎖工学・糖鎖生物学，日本農芸化学会誌，77, 42-44 (2003).

          J-STAGE

【Web】

農学部→HP　

食料生命科学科→HP

食品機能科学コース→HP

応用糖質化学研究室→HP

准教授

藤田清貴